王志新(1953年8月10日—)，出生于北京。生物化學(xué)、生物物理學(xué)家。1997年當(dāng)選為中國科學(xué)院院士。1998年加入九三學(xué)社。
王志新于1953年8月10日生于北京一個干部家庭，在北京的小學(xué)里度過了童年的生活。1967年，在“文化大革命”時期，考入中學(xué)。一年半之后，即1969年，16歲的王志新以一名知識青年的身份下鄉(xiāng)到黑龍江省蘿北縣黑龍江生產(chǎn)建設(shè)兵團二師十團三十八連當(dāng)農(nóng)墾戰(zhàn)士。
1973年，兵團里分下來幾個考大學(xué)的名額。經(jīng)過一番努力，在500人參加的考試中，王志新取得了數(shù)學(xué)、政治、作文全部考試的優(yōu)秀。他被錄取到了清華大學(xué)化學(xué)工程系。王志新原以為來到知識的殿堂，可以好好學(xué)習(xí)一些科學(xué)文化知識，彌補前幾年荒廢的光陰了。然而，事與愿違，當(dāng)時的清華大學(xué)早已失去了昔日全國最高學(xué)府的寧靜，而淪為政治斗爭的戰(zhàn)場。4年的大學(xué)生活，他幾乎沒有學(xué)到任何科學(xué)文化知識，如果說這一時期他還有些收獲的話，就是一大摞沒有用過的嶄新的教科書以及一張有名無實的大學(xué)文憑。1977年，他畢業(yè)時，恰好“四人幫”被粉碎了，老師們看王志新愛學(xué)習(xí)，讓他留在了學(xué)校。他感到自己第一次趕上了好時候。他被留在系里的催化教研室當(dāng)助教。第一次有了這么多書和讀書的時間，他舍不得把那些還泛著油墨香氣的教科書收進箱子，重新一本一本地讀起來。沒有人告訴他要學(xué)什么，也沒有人告訴他怎樣學(xué)。要弄懂那些數(shù)學(xué)定理從哪里來，就要知道發(fā)現(xiàn)定理的思路；要知道化學(xué)方程式、分子式的構(gòu)成，就要知道它生成的可能性及即將引出的下一個方程式；要尋找世界的自然規(guī)律，就要將各種基礎(chǔ)科學(xué)融匯貫通。他全部自學(xué)完了從初中到大學(xué)的所有課程。
剛剛恢復(fù)研究生制度時，招收研究生的條件是非常嚴格的。1981年，勤奮好學(xué)的王志新把目光投向了我國科技界的最高殿堂——中國科學(xué)院。經(jīng)過激烈的競爭，他終于考上了國際著名生物化學(xué)專家鄒承魯教授的研究生，從事酶學(xué)的基礎(chǔ)理論研究。中國科學(xué)院是中國最高的科學(xué)殿堂，這里匯集了我國最優(yōu)秀的科學(xué)家，這樣的環(huán)境，為王志新的成長創(chuàng)造了良好的條件。3年后，他繼續(xù)師從鄒承魯，攻讀博士學(xué)位。1988年王志新獲得博士學(xué)位后，由于他工作出色被中國科學(xué)院生物物理所破格聘為副研究員，繼續(xù)從事他所熱愛的酶學(xué)研究。
1987—1993年，王志新先后被公派到日本、美國一些大學(xué)學(xué)習(xí)和工作。幾年的留學(xué)生活，使他進一步了解到國際生物科學(xué)發(fā)展的現(xiàn)狀和趨勢，以及我們的差距，對發(fā)達國家的科技體制和社會生活也有了客觀和理性的認識。這使王志新進一步增強了發(fā)展中國生命科學(xué)的緊迫感和責(zé)任感。學(xué)習(xí)期滿，他便如期而歸。回國后，仍在中國科學(xué)院生物物理所鄒承魯院士的實驗室從事科學(xué)研究工作。
一向以工作為樂的王志新，一頭扎進科研中，在各項研究工作上特別是在酶的活性不可逆抑制動力學(xué)理論和應(yīng)用方面取得了重要的成果。
在蛋白質(zhì)化學(xué)修飾的研究中，王志新用概率論的方法嚴格地論證了鄒氏(鄒承魯)作圖法，從理論上將該方法推廣到寡聚酶的研究，擴展了這一方法的適用范圍。用化學(xué)修飾的方法研究酶分子中某些側(cè)鏈基因性質(zhì)的改變與酶活性喪失之間的關(guān)系，是闡明酶分子活性性質(zhì)的一個重要手段。早在1962年鄒承魯就創(chuàng)造性地提出了確定酶分子中必需的基因性質(zhì)和數(shù)目作圖方法，現(xiàn)在這一方法已經(jīng)成為該領(lǐng)域研究中的最主要的方法。由于這一方法在蛋白質(zhì)化學(xué)研究中的重要性，眾多國外學(xué)者先后曾對該方法進行了深入的研究，并試圖從理論上導(dǎo)論出鄒氏理論公式。但許多專家學(xué)者的研究結(jié)果僅僅證明了在某些特定的情況下，鄒氏公式是正確的。王志新在仔細地研究了前人的成果后，成功地運用概率論的方法得出在一般情況下鄒承魯公式成立的嚴格證明。
蛋白質(zhì)與其他小分子(配體)的相互作用，是蛋白質(zhì)化學(xué)研究中的一個重要內(nèi)容，它具有重要的理論和應(yīng)用價值。以往的學(xué)者在研究這一問題時，大多采用熱力學(xué)的方法，而對統(tǒng)計力學(xué)的方法沒有給予足夠的重視。在研究實踐中，王志新發(fā)現(xiàn)過去的研究方法有一個難以克服的缺陷，即導(dǎo)出的方程式依賴于所采用的模型，而且對于較復(fù)雜的情況，方程的推導(dǎo)極為繁瑣，容易出現(xiàn)偏差。他運用統(tǒng)計力學(xué)的方法進行研究，不僅成功地推導(dǎo)出了配體結(jié)合的通式，還導(dǎo)出了描述pH—酶活性關(guān)系的一般方程。
酶的抑制動力學(xué)，特別是酶的不可逆抑制動力學(xué)，無論是在基礎(chǔ)理論研究還是在實際應(yīng)用方面，都有著重要意義。鄒承魯教授在1965年對酶活性不可逆變的動力學(xué)進行了系統(tǒng)的理論探討，建立起在修飾劑存在的狀況下，酶催化反應(yīng)產(chǎn)物生成隨時間變化的數(shù)學(xué)表達式以及確定抑制常數(shù)的新方法。作為鄒承魯?shù)膶W(xué)生，王志新對導(dǎo)師的這一方法進行了一系列的實驗驗證，對該理論的完善、發(fā)展及推廣應(yīng)用做出了重要的貢獻。
現(xiàn)代生命科學(xué)表明，蛋白質(zhì)與配體結(jié)合的研究，無論是對闡明蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系，還是對醫(yī)學(xué)、藥學(xué)和化學(xué)領(lǐng)域的研究工作都有極其重要的理論意義。在這項課題研究中，王志新巧妙地提出了一個確定蛋白質(zhì)與配體計量的新方法。這一方法不僅在理論上比傳統(tǒng)的方法更嚴格，適用性更廣，而且在實際操作中更為簡便。王志新從理論上導(dǎo)出了描述競爭性配體置換實驗的解析表達式。根據(jù)這一公式，利用非線性最小二乘法可以方便、準確地確定非同位素標記配體的結(jié)合常數(shù)，從而在理論上徹底解決了這一問題。
遺傳信息是由DNA到RNA再到蛋白質(zhì)的傳遞過程，這是分子生物學(xué)研究的核心，通常稱之為中心法則。而以一定氨基配順序的多肽鏈是如何形成有一定空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子，仍是分子生物學(xué)中心法則中尚未解決的課題。
在過去的二十多年中，中外科學(xué)家先后提出了數(shù)十種預(yù)測蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的方法。但迄今為止，最好的方法預(yù)測精度也只有65%左右。這一預(yù)測精度遠不能滿足精確推測蛋白質(zhì)分子三維空間結(jié)構(gòu)的要求。
在從事這一尖端課題的研究工作中，王志新成功地解決了與蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)有關(guān)的幾個重要理論問題：首先，他提出了“包含在一個預(yù)測方法中的信息量，是評價該方法價值的客觀指標”的新觀點；其次，從理論上給出了隨著已知空間結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)數(shù)目的增加，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)預(yù)測的精度可以進一步提高的嚴格證明；另外，他還提出了一個從現(xiàn)有蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫中抽取盡可能多的有用信息的新方法，并給出了一個制定最佳預(yù)測規(guī)則的方案。這一系列新的思想和理論，為人們進一步研究蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)，預(yù)測生命科學(xué)的奧秘提供了新的途徑。
自20世紀80年代以來，王志新在六個方面取得了一些重要研究成果：(1)創(chuàng)造性地將統(tǒng)計力學(xué)應(yīng)用于酶學(xué)研究，對所有非解離-聚合的別構(gòu)酶模型給出了統(tǒng)一的理論框架，解決了二十多年來用熱力學(xué)方法一直沒有解決的問題。提出了一個確定寡聚酶分子中最小功能單位數(shù)目的動力學(xué)方法，為研究寡聚酶結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系提供了一個新的手段。(2)系統(tǒng)地研究了酶的抑制、激活作用機制及動力學(xué)，為發(fā)展和完善酶活性不可逆抑制動力學(xué)的理論體系做出了重要的貢獻，得到了國際同行的重視。(3)提出了一個確定蛋白質(zhì)與配體結(jié)合化學(xué)計量和解離常數(shù)的新方法。這一方法在理論上比傳統(tǒng)的分光光度滴定方法更為嚴格，適用性更廣，為發(fā)展和設(shè)計新的自動滴定儀器奠定了理論基礎(chǔ)。首次給出了描述競爭性配體置換實驗和三位點結(jié)合模型的解析表達式，根據(jù)這兩個公式，利用非線性最小二乘法可以方便、準確地確定相應(yīng)的結(jié)合常數(shù)。(4)從理論上深入研究了解離-聚合酶催化反應(yīng)系統(tǒng)的底物反應(yīng)動力學(xué)過程，提出了一個確定解離-聚合酶催化反應(yīng)動力學(xué)常數(shù)的新方法，并以磷酸化酶α為例，測定了該酶的解離、聚合速度常數(shù)以及底物對酶解離、聚合的影響。(5)提出了測定蛋白磷酸酯酶活力和磷酸化酶激酶活力的兩個新方法。這兩個方法具有可連續(xù)監(jiān)測和靈敏度高的優(yōu)點。對蛋白質(zhì)分子的磷酸化和去磷酸化過程中的底物反應(yīng)動力學(xué)進行了系統(tǒng)的理論研究，并以磷酸化酶α和磷酸酯酶為材料，對所提出的理論模型進行了實驗驗證。(6)解決了蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)預(yù)測研究中的幾個重要理論問題：①提出了“用信息量作為評價一個預(yù)測方法價值的客觀指標”的觀點；②從理論上給出了隨著已知空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)數(shù)目的增加，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)預(yù)測的精度可以進一步提高的嚴格證明；③提出了一個從現(xiàn)有蛋白質(zhì)數(shù)據(jù)庫中抽取盡可能多的有用信息的新方法；④提出了一個制定最佳預(yù)測規(guī)則的方案；⑤用嚴格的統(tǒng)計學(xué)方法給出了蛋白質(zhì)折疊類型總數(shù)僅為650種左右的估計。
王志新現(xiàn)任中國科學(xué)院生物物理研究所所長。他曾獲得1990年中國科學(xué)院自然科學(xué)獎一等獎、1993年國家自然科學(xué)獎二等獎、第三屆中國科學(xué)院青年科學(xué)家獎一等獎和第二屆中國青年科學(xué)家獎。
